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Chemistry of Natural Substances Institute

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Description technique de la plate-forme

Spectromètre TGIR : 950 MHz [Liquide]

• Spectromètre 950 MHz Bruker Avance III équipé d'une cryosonde TCI (1H,13C,15N,2H) 5mm, gradients-z (S/B = 9307) travaillant de 0°C à 80 °C, compatible tubes ovale (échantillons salins)

• Equipement haute pression « deadalus inc» (disponible à partir de 2014), avec 1 tube en céramique (1?2.5kbar, 0?100°C)

Expériences RMN disponibles :

RMN rapide (BEST, SOFAST, ...), Méthodes d’échantillonage non linéaire ou de projection, Expérience triple résonance 3D, 4D pour protéines et acides nucléiques, Relaxation et Dispersion de Relaxation, Couplages Dipolaires Résiduels, RMN des méthyls, Interactions Protéines ligands, DOSY.

Domaines principaux d'application :

Structure, dynamique et interactions des macromolécules biologiques ; petites molécules en faible quantité.

 

Autres équipements RMN à l'ICSN

800 MHz Bruker Avance III Liquide

Sonde liquide:
Cryo TCI (1H, 13C, 15N, 2H), 5mm, z-gradients

700 MHz Bruker Avance II Liquide / Solide

Sondes liquides:
TXI (1H, 13C, 15N, 2H), 5mm, (x,y,z)-gradients
Sondes solides:
MAS (1H, 13C, 15N), 4 mm
Sonde statique (1H, 13C, 31P,15N)
CPMAS (1H, 13C, 31P), XX mm, + lock

600 MHz (Bruker-1) Bruker Avance I Liquide

Sonde liquide:
Cryo TCI (1H, 13C, 15N, 2H), 5mm, z-gradients

Passeur d’échantillon SampleJet (avec régulation de température)

600 MHz (Bruker-2) Bruker Avance I Liquide

Sonde liquide:
Cryo TXI (1H, 13C, 15N, 2H), 5mm, z-gradients

De plus, un service de RMN est à la disposition des chimistes, avec un 600MHz, deux 500MHz et deux 300MHz.

 

A propos de l' ICSN

Les spectromètres de RMN sont gérés par l’équipe ‘Laboratoire de Chimie et Biochimie Structurales’ de l’Institut de Chimie des Substances Naturelles (ICSN), sur le campus CNRS de Gif-sur-Yvette. La recherche sur le campus est essentiellement centrée sur la chimie et la biologie, avec une forte composante de biologie structurale dans un contexte biologie et santé. Le campus de Gif est intégré dans le « grand campus Paris-Saclay » (http://www.campus-paris-saclay.fr/en/The-FCS), qui regroupe plus de 10000 chercheurs de tous les horizons scientifiques, et une forte communauté de chercheurs en biologie structurale (Gif-sur-Yvette, Université Paris 11, le CEA à Saclay et le synchrotron SOLEIL).

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Quelques publications récentes :

  • BOCAHUT A., DERRIEN V., BERNAD S., SEBBAN P., SACQUIN-MORA S., GUITTET E., LESCOP E.
    Heme orientation modulates histidine dissociation and ligand binding kinetics in the hexacoordinated human neuroglobin
    J. Biol. Inorg. Chem., 2013, 18(1),  pp. 111-122 DOI: 10.1007/s00775-012-0956-2
  • REDDY M., BALLESTEROS-GARRIDO R., LACOUR J., CALDARELLI S.
    Determination of labile chiral supramolecular ion pairs by chromatographic NMR spectroscopy
    Angew. Chem. Int. Ed., 2013, 52(11),  pp. 3255-3258 DOI: 10.1002/anie.201209616
  • RENAULT L., DEVILLE C., VAN HEIJENOORT C.,
    Structural features and interfacial properties of WH2, ?-thymosin domains and other intrinsically disordered domains in the regulation of actin cytoskeleton dynamics
    Cytoskeleton (Hoboken). 2013 Sep 12. doi: 10.1002/cm.21140.
  • AIGRAIN L., FATEMI F., FRANCES O., LESCOP E., TRUAN G.
    Dynamic control of electron transfers in diflavin reductases,
    Int. J. Mol. Sci., 2012, 13(11),  pp. 15012-15041 DOI: 10.3390/ijms131115012
  • BRUTSCHER B., LESCOP E.
    Fast protein backbone NMR resonance assignment using the BATCH strategy
    Methods Mol. Biol., 2012, 831(),  pp. 407-428 DOI: 10.1007/978-1-61779-480-3_21
  • HUANG M., GARRETT G.E., BIRLIRAKIS N., BOHE L., PRATT D.A., CRICH D.
    Dissecting the mechanisms of a class of chemical glycosylation using primary 13C kinetic isotope effects
    Nat. Chem., 2012, 4(8),  pp. 663-667 DOI: 10.1038/nchem.1404
  • BLONDOT M.L., DUBOSCLARD V., FIX J., LASSOUED S., AUMONT-NICAISE M., BONTEMS F., ELEOUET J.F., SIZUN C.
    Structure and functional analysis of the RNA- and viral phosphoprotein-binding domain of respiratory syncytial virus M2-1 protein,
    PLOS Pathogens, 2012, 8(5),  pp. e1002734-e1002734 DOI: 10.1371/journal.ppat.1002734
  • STRIZHAK A., POSTUPALENKO V.Y., SHVADCHAK V.V., MORELLET N., GUITTET E., PIVOVARENKO V.G., KLYMVHENKO A.S., MELY Y.
    Two-color fluorescent L-amino acid mimic of tryptophan for probing peptide-nucleic acid complexes
    Bioconjugate Chem., 2012, 23(12),  pp. 2434-2443 DOI: 10.1021/bc300464u
  • VINCENT B., MORELLET N., FATEMI F., AIGRAIN L., TRUAN G., GUITTET E., LESCOP E.
    The closed and compact domain organization of the 70-kDa human cytochrome P450 reductase in Its oxidized state as revealed by NMR
    J. Mol. Biol., 2012, 420(4-5),  pp. 296-309 DOI: 10.1016/j.jmb.2012.03.022
  • DIDRY D., CANTRELLE F.X., HUSSON C., ROBLIN P., MOORTHY A.M.E., PEREZ J., LE CLAINCHE C., HERTZOG M., GUITTET E., CARLIER M.F., VAN HEIJENOORT C., RENAULT L.
    How a single residue in individual beta-thymosin/WH2 domains controls their functions in actin assembly
    EMBO J., 2012, 31(4),  pp. 1000-1013 DOI: 10.1038/emboj.2011.461