paris

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Corr.  Fabien Ferrage and Luminita Duma

NMR Platform at ENS Paris

Technical description of the platform :

Spectromètre TGIR : 800 MHz WB [Liquide, Solide, Imagerie]

Spectromètre 800 MHz Bruker Advance III équipé d'une sonde pour RMN en phase liquide TXI triple gradients ( 1 H, 13 C, 15 N), d'une sonde pour RMN en phase solide 3.2 mm E-free ( 1 H, 13 C, 15 N) et d’une sonde imagerie 25 mm. En raison de travaux de modernisation à l’ENS, le spectromètre est temporairement localisé à l’Institut de la Chimie des Substances Naturelles (ICSN) à Gif-sur-Yvette.

800 MHz WB

Sonde liquide :
TXI (1H, 13C, 15N), 5mm, triple gradients
Sonde solide :
3.2 mm E-free (1H, 13C, 15N),
Sonde imagerie :
Imagerie (1H) 25 mm

Expérience RMN disponibles :

Bio-NMR en phase liquide et solide (simple, double ou triple résonance), relaxation, diffusion lente, échange rapide de protons, expériences de type « single-scan ». La polarisation dynamique nucléaire (DNP en phases solide et liquide) sera possible à une date ultérieure

Domaines principaux d'application :

Structure et dynamique interne de biomolécules, relaxation, repliement des protéines, cinétique lente et rapide, diffusion, imagerie en présence de gradients intrinsèques.

Autres équipements RMN à l'ENS :

600 MHz NB Bruker Avance III Liquide/Solide, « shuttle »

Sondes liquides :
TXI (1H, 13C, 15N), 5mm, gradients xyz
TBI (1H, 13C, X), 5 mm, gradients xyz

400 MHz Bruker Avance III Liquide / Solide

Sondes liquides:
TXI (1H, 13C, 15N), 5 mm, gradient-z
TXI (1H, 13C, 15N), 10 mm
Sondes solides:
MAS (1H, X, Y), 1.3 mm
MAS (1H, X, Y), 2.5 mm
MAS (1H, X, Y), 4 mm
MAS (1H, 13C/31P), 4 mm
MAS (1H, X, Y), 7 mm

A propos du département de chimie de l’ENS

Le Département de Chimie de l’Ecole Normale Supérieure (ENS) est un centre de recherches et de formation qui regroupe des équipes de chimie biologique, préparative, physique, théorique et analytique, avec une forte présence de la RMN sous toutes ses formes.

Venir à l'ENS :

Quelques publications pertinentes :

  • Multiple-Timescale Dynamics of Side-Chain Carboxyl and Carbonyl Groups in Proteins by 13C Nuclear Spin Relaxation.
    R. Paquin, F. Ferrage, F. A. A. Mulder, M. Akke, and G. Bodenhausen, J. Am. Chem. Soc. 130, 15805-15807 (2008) .
  • Exchange Rate Constants of Invisible Protons in Proteins Determined by NMR Spectroscopy.
    T. Segawa, F. Kateb, L. Duma, G. Bodenhausen, and P. Pelupessy, ChemBioChem, 9, 537-542 (2008).
  • Probing Structural and Motional Features of C-Terminal Part of the Human Centrin 2/P17-XPC Microcrystalline Complex by Solid-State NMR Spectroscopy.
    J.-E. Herbert-Pucheta, M. Chan-Huot, L. Duma, D. Abergel, G. Bodenhausen, L. Assairi, Y. Blouquit, J.-B. Charbonnier, and P. Tekely, J. Phys. Chem. B 116, 14581-14591 (2012).
  • Quantitative One- and Two-Dimensional 13C Spectra of Microcrystalline Proteins with Enhanced Intensity.
    R.N. Purusottam, G. Bodenhausen, and P. Tekely, J. Biolmol. NMR, 57, 11-29 (2013).
  • Cross-Encoded Magnetic Resonance Imaging in Inhomogeneous Fields.
    R. Paquin, P. Pelupessy, and G. Bodenhausen, J. Magn. Reson. 201, 199-204 (2009)